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ポリペプチドとタンパク質の主な違いは、 ポリペプチドは、ペプチド（アミド）結合によってリンクされた天然の生物学的または人工的に製造されたアミノ酸モノマーの短鎖です。 そして タンパク質は、アミノ酸残基の鎖で構成される生体分子です。

• ポリペプチド

  ペプチド（Gr。から：πεπτός、ペプトス「消化」、πέσσειν、ペセイン「消化」から派生）は、ペプチド（アミド）結合で連結されたアミノ酸モノマーの短鎖です。共有化学結合は、あるアミノ酸のカルボキシル基が別のアミノ酸のアミノ基と反応すると形成されます。最も短いペプチドはジペプチドで、2つのアミノ酸が単一のペプチド結合で結合され、その後にトリペプチド、テトラペプチドなどが続きます。ポリペプチドは、長くて連続した、分岐していないペプチド鎖です。したがって、ペプチドは、核酸、オリゴ糖、多糖類などとともに、生物学的オリゴマーおよびポリマーの幅広い化学クラスに分類されます。ペプチドはサイズに基づいてタンパク質と区別され、任意のベンチマークは約50以下を含むと理解できますアミノ酸。タンパク質は、生物学的に機能的な方法で配置された1つ以上のポリペプチドで構成され、多くの場合、補酵素や補因子などのリガンド、別のタンパク質または他の高分子（DNA、RNAなど）、または複雑な高分子集合体に結合します。最後に、ペプチド対ポリペプチドおよびタンパク質に適用されるラボ技術の側面は異なりますが（たとえば、電気泳動、クロマトグラフィーなどの仕様）、ペプチドとポリペプチドおよびタンパク質を区別するサイズ境界は絶対的ではありません：アミロイドベータなどの長いペプチドタンパク質と呼ばれ、インスリンのような小さなタンパク質はペプチドと考えられてきました。ペプチドに取り込まれたアミノ酸は、水分子として、アミン末端からの水素イオンまたはカルボキシル（COOH）末端からのヒドロキシルイオン（OH-）、またはその両方の放出のため、「残基」と呼ばれます。各アミド結合の形成中に放出されます。環状ペプチドを除くすべてのペプチドは、ペプチドの末端にN末端およびC末端残基を持っています（画像のテトラペプチドで示されているように）。

• タンパク質

  タンパク質（）は、1つまたは複数のアミノ酸残基の長い鎖で構成される大きな生体分子または高分子です。タンパク質は、代謝反応、DNA複製の触媒、刺激への応答、分子のある場所から別の場所への輸送など、生物内で膨大な機能を果たします。タンパク質は主にアミノ酸の配列が互いに異なります。アミノ酸の配列は、遺伝子のヌクレオチド配列によって決定され、通常、タンパク質の活性を決定する特定の三次元構造に折り畳まれます。アミノ酸残基の直鎖はポリペプチドと呼ばれます。タンパク質には、少なくとも1つの長いポリペプチドが含まれています。 20〜30残基未満の短いポリペプチドは、タンパク質とはほとんど見なされず、一般的にペプチド、またはオリゴペプチドと呼ばれます。個々のアミノ酸残基は、ペプチド結合と隣接するアミノ酸残基によって結合されています。タンパク質中のアミノ酸残基の配列は、遺伝暗号でコード化されている遺伝子の配列によって定義されます。一般に、遺伝暗号は20の標準アミノ酸を指定しています。ただし、特定の生物では、遺伝暗号にセレノシステインと、特定の古細菌ではピロリジンが含まれることがあります。合成の直後または合成中に、タンパク質の残基は多くの場合、タンパク質の物理的および化学的特性、折りたたみ、安定性、活性、最終的には機能を変更する翻訳後修飾によって化学的に修飾されます。タンパク質には非ペプチド基が結合していることがあり、これは補欠分子族または補因子と呼ばれることがあります。タンパク質は特定の機能を達成するために一緒に働くこともでき、それらはしばしば結合して安定したタンパク質複合体を形成します。いったん形成されると、タンパク質は特定の期間だけ存在し、その後、タンパク質の代謝回転のプロセスを通じて細胞の機械によって分解され、リサイクルされます。タンパク質の寿命は、半減期で測定され、広範囲にわたっています。哺乳動物細胞では、平均寿命が1〜2日で数分または数年存在します。異常なタンパク質または誤って折り畳まれたタンパク質は、破壊の標的となるか、不安定であるために、より急速に分解されます。多糖類や核酸などの他の生体高分子と同様に、タンパク質は生物の重要な部分であり、細胞内のほぼすべてのプロセスに関与しています。多くのタンパク質は、生化学反応を触媒する酵素であり、代謝に不可欠です。タンパク質には、筋肉のアクチンとミオシン、細胞骨格のタンパク質などの構造的または機械的機能もあり、細胞の形状を維持する足場のシステムを形成します。他のタンパク質は、細胞シグナル伝達、免疫応答、細胞接着、細胞周期において重要です。動物では、合成できない必須アミノ酸を提供するために、食事中にタンパク質が必要です。消化は、代謝で使用するためにタンパク質を分解します。タンパク質は、超遠心分離、沈殿、電気泳動、クロマトグラフィーなどのさまざまな手法を使用して、他の細胞成分から精製できます。遺伝子工学の出現により、精製を促進する多くの方法が可能になりました。タンパク質の構造と機能の研究に一般的に使用される方法には、免疫組織化学、部位特異的突然変異誘発、X線結晶学、核磁気共鳴、および質量分析が含まれます。

  
  

• ポリペプチド（名詞）

  ペプチド結合を介して結合された（同じまたは異なる）アミノ酸のポリマー。

• ポリペプチド（名詞）

  タンパク質の二次構造に折りたたまれていないそのようなポリマー。

• ポリペプチド（名詞）

  最大100個のアミノ酸を含む小さなタンパク質。オリゴペプチドも参照してください。

• タンパク質（名詞）

  アミノ酸の1つまたは複数の長い鎖で構成され、アミノ酸グループがペプチド結合によって一緒に保持されている、多数の大型で自然に生成される分子のいずれか。

• タンパク質（名詞）

  動物由来の食品、つまり肉やマメ科植物などの一部の野菜に豊富に含まれる3つの主要な食品クラスまたは食品エネルギー源（4 kcal / gram）の1つ。

• タンパク質（名詞）

  化学分析において、ほとんどのタンパク質が約16パーセントの窒素を含むと仮定して、見つかった全窒素に通常6.25の係数を掛けることによって得られる、植物または動物の物質中の全窒素物質。

• タンパク質（名詞）

  ペプチド（アミド）結合で結合されたアミノ酸のポリマー。ほとんどの天然タンパク質は、単量体成分としてアルファアミノ酸を持っています。すべての古典的な酵素はタンパク質で構成されており、生細胞のほとんどの生化学的変換を制御します。それらは、カゼイン、アルブミン、および他の球状タンパク質のように可溶性であっても、コラーゲンまたはケラチンのように不溶性（例えば「構造タンパク質」）であってもよい。タンパク質の古い用語である「アルブミン」は、現在、主に卵または血清に見られる特定の特定の可溶性球状タンパク質を指すために使用されています。牛の血清アルブミンは、牛の血清中の主要な可溶性タンパク質で、生化学研究で酵素的に不活性なタンパク質として使用されます。

• ポリペプチド（名詞）

  10個から100個以上のアミノ酸を含むペプチド

• タンパク質（名詞）

  
  

  生細胞の必須成分である窒素有機化合物の大きなグループのいずれか。アミノ酸のポリマーで構成されています。成長と組織の修復のために動物の食事に不可欠です。肉と卵、牛乳と豆類から入手できます。

  「タンパク質を多く含む食事」