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• プロテオグリカン

  
  

  プロテオグリカンは、高度にグリコシル化されたタンパク質です。基本的なプロテオグリカンユニットは、1つまたは複数のグリコサミノグリカン（GAG）鎖が共有結合した「コアタンパク質」で構成されています。結合点は、グリコサミノグリカンが四糖ブリッジ（例えば、コンドロイチン硫酸-GlcA-Gal-Gal-Xyl-タンパク質）を介して結合しているセリン（Ser）残基です。 Ser残基は一般に配列-Ser-Gly-X-Gly-（Xは任意のアミノ酸残基であるがプロリン）にありますが、この配列を持つすべてのタンパク質にグリコサミノグリカンが結合しているわけではありません。鎖は、硫酸およびウロン酸基の発生により、生理学的条件下で負に帯電した、長い直線状の炭水化物ポリマーです。プロテオグリカンは結合組織に発生します。

• 糖タンパク質

  糖タンパク質は、アミノ酸側鎖に共有結合したオリゴ糖鎖（グリカン）を含むタンパク質です。炭水化物は、同時翻訳または翻訳後修飾でタンパク質に結合します。このプロセスは、グリコシル化として知られています。分泌された細胞外タンパク質はしばしばグリコシル化されます。細胞外に伸びるセグメントを持つタンパク質では、細胞外セグメントもしばしばグリコシル化されます。糖タンパク質は、細胞間相互作用で役割を果たす重要な膜内在性タンパク質でもあります。分泌系の小胞体に基づくグリコシル化と可逆的な細胞質核のグリコシル化を区別することが重要です。サイトゾルおよび核の糖タンパク質は、リン酸化と相互作用すると考えられる単一のGlcNAc残基を可逆的に付加することにより修飾でき、これらの機能はリン酸化に基づくシグナル伝達を制御する追加の調節機構である可能性が高い。対照的に、古典的な分泌型グリコシル化は構造的に不可欠です。例えば、アスパラギン結合、すなわちN結合のグリコシル化の阻害は、適切な糖タンパク質の折り畳みを妨げる可能性があり、完全な阻害は個々の細胞に対して毒性を示す可能性がある。対照的に、内生小胞体とゴルジ装置の両方で発生するグリカンプロセシングの摂動（糖鎖への炭水化物残基の酵素的除去/付加）は、単離された細胞には不可欠ではありません（グリコシド阻害剤の生存による証拠として）疾患（グリコシル化の先天性障害）および動物モデルで致命的となり得る。したがって、グリカンの微細加工は、細胞輸送などの内因性機能にとって重要である可能性が高いが、これは、宿主-病原体相互作用におけるその役割の二次的なものである可能性が高い。この後者の効果の有名な例は、ABO血液型システムです。

  
  

• プロテオグリカン（名詞）

  プロテオグリカンの複数

• 糖タンパク質（名詞）

  炭水化物が共有結合したタンパク質。

• 糖タンパク質（名詞）

  ポリペプチド鎖に結合した炭水化物基を有するタンパク質のクラスのいずれか。

• 糖タンパク質（名詞）

  炭水化物成分を有する複合タンパク質