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主な違い
ヘモグロビンとミオグロビンの主な違いは、ヘモグロビンは生体の体のすべての部分に酸素を移動するグロビンタンパク質であるのに対して、ミオグロビンは筋肉細胞のみに酸素を移動するグロビンタンパク質であるということです。
ヘモグロビン対ミオグロビン
呼吸は生活の基本的なプロセスです。ほとんどすべての生物は、生存のために体のすべての細胞への酸素の輸送を必要とします。ヘモグロビンとミオグロビンは、酸素を結合して細胞に運ぶ生体内の2つの基本的なグロビンタンパク質です。しかし、それらの間には多くの違いがあります。ヘモグロビンは肺から酸素を脊椎動物および一部の無脊椎動物の体のすべての部分または細胞に移動させますが、ミオグロビンは筋肉細胞にのみ酸素を移動します。ヘモグロビンは4つのポリペプチド鎖で構成され、ミオグロビンは単一のポリペプチド鎖で構成されています。ヘモグロビンは血流にあり、ミオグロビンは筋肉細胞にあります。
比較表
| ヘモグロビン | ミオグロビン |
| ヘモグロビンは、肺から酸素を体のすべての部分に移動させるグロビンタンパク質です。 | ミオグロビンは、筋肉細胞に酸素を運ぶグロビンタンパク質です。 |
| 構造 | |
| 四量体構造です。 | モノマー構造を持っています。 |
| 鎖 | |
| これは、2つの異なるタイプの4つのチェーン、つまり、アルファとベータ、デルタ、ガンマ、またはイプシロン（さまざまなタイプのヘモグロビンのタイプに基づいて）で構成されています。 | 単一のポリペプチド鎖で構成されています。 |
| ロケーション | |
| それは体全体にあります。 | 筋肉細胞にあります。 |
| バインドする能力 | |
| CO2、NO、CO、O2、H +と結合する能力があります | O2に結合する能力があります |
| ヘムの数 | |
| 各サブユニットに1つずつ、4つのヘムがあります | ミオグロビンにはヘムが1つあります |
| 酸素分子の数 | |
| 4つの酸素分子がヘモグロビンに結合することがあります | 単一の酸素分子がミオグロビンに結合する |
| 分子量 | |
| その分子量は64 kDaです | その分子量は16.7 kDaです |
| 酸素との結合親和性 | |
| 酸素と結合する親和性が低い | ミオグロビンは酸素と結合する親和性が高い |
| 血中濃度 | |
| 赤血球の濃度が高い | 血中濃度が低い |
| 曲線 | |
| シグモイド結合曲線を示しています | 双曲線を示しています |
| としても知られている | |
| Hbとしても知られています | Mbとも呼ばれます |
| 関数 | |
| ヘモグロビンは酸素と結合し、血液を介して体のあらゆる部分に運ばれます。 | ミオグロビンは酸素を筋肉細胞のみに伝達し、酸素の飢star時に助けます。 |
ヘモグロビンとは何ですか？
ヘモグロビンは、4次構造を持つマルチサブユニットグロビンタンパク質であり、4つのポリペプチド鎖、2つのα、および2つのβサブユニットで構成されています。各アルファチェーンは144残基で構成され、各ベータチェーンは146残基で構成されています。アルファやベータのような反対のサブユニットは、同様のサブユニットであるアルファアルファやベータベータよりも強く関連しています。それは鉄含有金属タンパク質です。ヘモグロビンでは、4つのサブユニットのそれぞれが、酸素分子が結合する非タンパク質の補綴ヘムグループに結合しています。つまり、ヘモグロビンは各鎖の4つのヘムグループと4つの酸素分子を結合できることを意味します。脱酸素状態では酸素親和性が低くなりますが、最初の酸素分子がヘモグロビンに結合すると、その構造が変化し、他の酸素分子の結合が容易になります。このプロセスは、アロステリック（空間を介した）相互作用/協同性と呼ばれます。ヘモグロビンは赤血球中に過剰に含まれており、赤血球に赤色を与えます。それは、体のすべての部分へのまたはからの酸素と二酸化炭素の輸送を伴います。また、赤血球の代謝を伴い、血液のpHも維持します。
タイプ
- ヘモグロビンA1（Hb-A1）。
- ヘモグロビンA2（Hb-A2）。
- ヘモグロビンA3（Hb-A3）。
- 胚性ヘモグロビン。
- グリコシル化ヘモグロビン。
- 胎児ヘモグロビン（Hb-A1）。
ミオグロビンとは何ですか？
ミオグロビンは、二次構造を示す単量体グロビンタンパク質です。 153残基で構成される単一のポリヌクレオチド鎖で構成されます。単一のポリペプチド鎖に単一のヘム基が付いています。そのため、単一の酸素分子がそれに結合する場合があります。しかし、その結合能力はヘモグロビンの結合能力よりも高いため、筋肉の機能中に放出される酸素貯蔵タンパク質として機能します。それは筋肉細胞で見つけられ、必要に応じてそれらに酸素を提供します。酸素欠乏状態、特に嫌気性状態で体を助けます。また、体温を調節します。ミオグロビンにはタイプがありません。
主な違い
- ヘモグロビンは、肺から酸素を体のすべての部位に移動させるグロビンタンパク質であり、ミオグロビンは、筋肉細胞のみに酸素を移動するグロビンタンパク質です。
- ヘモグロビンは四量体構造ですが、ミオグロビンは構造が単量体です。
- ヘモグロビンは4つのポリペプチド鎖で構成されていますが、ミオグロビンは単一のポリペプチド鎖で構成されています。
- ヘモグロビンは赤血球に存在し、ミオグロビンは筋肉に存在します
- ヘモグロビンには4つのヘムグループがあり、4つの酸素分子を結合できますが、ヘムグループは酸素の結合場所であるため、ミオグロビンには1つのヘムグループがあり、単一の酸素分子を結合できます
- ヘモグロビンはO2、CO2、CO、NO、BPHおよびH +と結合し、ミオグロビンはO2のみと結合します。
- ヘモグロビンの分子量は64 kDaですが、ミオグロビンの分子量は16.7 kDaです。
- ヘモグロビンは酸素と結合する親和性が低く、ミオグロビンは酸素と結合する親和性が高い。
- ヘモグロビンは、体のすべての部分との間の酸素および二酸化炭素の輸送、赤血球の代謝、およびミオグロビンが筋肉細胞で発見され、必要に応じてそれらに酸素を供給する間、血液のpHを維持することに関与します体温。
結論
上記の議論から、ヘモグロビンは4つのポリヌクレオチド鎖で構成される四量体であり、酸素と二酸化炭素を体のすべての部分に輸送し、ミオグロビンは単一のヌクレオチド鎖で構成される単量体であり、必要な場合にのみ筋肉細胞に酸素を輸送する。
